Proteínas

Las proteínas son sustancias naturales macromoleculares que consisten en una cadena de aminoácidos unidos por un enlace peptídico. La función más importante de estos compuestos es la regulación de las reacciones químicas en el organismo (función enzimática). Además, realizan funciones protectoras, hormonales, estructurales, nutricionales, energéticas.

Por estructura, las proteínas se dividen en simples (proteínas) y complejas (proteínas). La cantidad de residuos de aminoácidos en las moléculas es diferente: la mioglobina es 140, la insulina es 51, lo que explica el alto peso molecular del compuesto (Mr), que oscila entre 10 000 y 3 000 000 Dalton.

Las proteínas representan el 17% del peso humano total: el 10% son piel, el 20% son cartílagos, huesos y el 50% son músculos. A pesar de que el papel de las proteínas y los proteidos no se ha estudiado a fondo en la actualidad, el funcionamiento del sistema nervioso, la capacidad de crecer, reproducir el cuerpo, el flujo de procesos metabólicos a nivel celular está directamente relacionado con la actividad de amino ácidos.

Historia del descubrimiento

El proceso de estudio de las proteínas se origina en el siglo XVIII, cuando un grupo de científicos encabezado por el químico francés Antoine Francois de Furcroix investigó la albúmina, la fibrina y el gluten. Como resultado de estos estudios, las proteínas se resumieron y aislaron en una clase separada.

En 1836, por primera vez, Mulder propuso un nuevo modelo de la estructura química de las proteínas basado en la teoría de los radicales. Permaneció generalmente aceptado hasta la década de 1850. El nombre moderno de la proteína – proteína – el compuesto recibió en 1838. Y a fines del siglo XIX, el científico alemán A. Kossel hizo un descubrimiento sensacional: llegó a la conclusión de que los aminoácidos son los principales elementos estructurales de la “componentes de construcción”. Esta teoría fue probada experimentalmente a principios del siglo XIX por el químico alemán Emil Fischer.

En 1926, un científico estadounidense, James Sumner, en el curso de su investigación, descubrió que la enzima ureasa producida en el cuerpo pertenece a las proteínas. Este descubrimiento supuso un gran avance en el mundo de la ciencia y llevó a la comprensión de la importancia de las proteínas para la vida humana. En 1949, un bioquímico inglés, Fred Sanger, derivó experimentalmente la secuencia de aminoácidos de la hormona insulina, lo que confirmó que era correcto pensar que las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos.

En la década de 1960, por primera vez sobre la base de la difracción de rayos X, se obtuvieron las estructuras espaciales de las proteínas a nivel atómico. El estudio de este compuesto orgánico de alto peso molecular continúa hasta el día de hoy.

Estructura proteica

Las principales unidades estructurales de las proteínas son los aminoácidos, que consisten en grupos amino (NH2) y residuos carboxilo (COOH). En algunos casos, los radicales nítrico-hidrógeno están asociados con iones de carbono, cuyo número y ubicación determinan las características específicas de las sustancias peptídicas. Al mismo tiempo, la posición del carbono en relación con el grupo amino se enfatiza en el nombre con un prefijo especial: alfa, beta, gamma.

Para las proteínas, los alfa-aminoácidos actúan como unidades estructurales, ya que solo ellos, al alargar la cadena polipeptídica, dan a los fragmentos de proteína estabilidad y resistencia adicionales. Los compuestos de este tipo se encuentran en la naturaleza en dos formas: L y D (excepto la glicina). Los elementos del primer tipo forman parte de las proteínas de los organismos vivos producidos por animales y plantas, y los del segundo tipo forman parte de las estructuras de los péptidos formados por síntesis no ribosómica en hongos y bacterias.

Los componentes básicos de las proteínas están unidos entre sí por un enlace polipeptídico, que se forma al unir un aminoácido al carboxilo de otro aminoácido. Las estructuras cortas suelen denominarse péptidos u oligopéptidos (peso molecular 3-400 daltons), y las largas, que constan de más de 10 aminoácidos, polipéptidos. Muy a menudo, las cadenas de proteínas contienen de 000 a 50 residuos de aminoácidos y, a veces, de 100 a 400. Las proteínas forman estructuras espaciales específicas debido a interacciones intramoleculares. Se llaman conformaciones proteicas.

Hay cuatro niveles de organización de proteínas:

1. El primario es una secuencia lineal de residuos de aminoácidos unidos entre sí por un fuerte enlace polipeptídico.
2. Secundario: la organización ordenada de fragmentos de proteínas en el espacio en una conformación espiral o plegada.
3. Terciario: una forma de colocación espacial de una cadena polipeptídica helicoidal, al plegar la estructura secundaria en una bola.
4. Cuaternario: proteína colectiva (oligómero), que se forma por la interacción de varias cadenas polipeptídicas de una estructura terciaria.

La forma de la estructura de la proteína se divide en 3 grupos:

• fibrilar;
• globular;
• membrana.

El primer tipo de proteínas son moléculas reticuladas similares a hilos que forman fibras duraderas o estructuras en capas. Dado que las proteínas fibrilares se caracterizan por una alta resistencia mecánica, cumplen funciones protectoras y estructurales en el organismo. Los representantes típicos de estas proteínas son las queratinas del cabello y los colágenos de los tejidos.

Las proteínas globulares consisten en una o más cadenas polipeptídicas plegadas en una estructura elipsoidal compacta. Estos incluyen enzimas, componentes de transporte sanguíneo y proteínas tisulares.

Los compuestos de membrana son estructuras polipeptídicas que están incrustadas en la cubierta de los orgánulos celulares. Estos compuestos realizan la función de receptores, pasando las moléculas necesarias y señales específicas a través de la superficie.

Hasta la fecha, existe una gran variedad de proteínas, determinada por la cantidad de residuos de aminoácidos incluidos en ellas, la estructura espacial y la secuencia de su ubicación.

Sin embargo, para el funcionamiento normal del cuerpo, solo se requieren 20 alfa-aminoácidos de la serie L, 8 de los cuales no son sintetizados por el cuerpo humano.

Propiedades físicas y químicas

La estructura espacial y la composición de aminoácidos de cada proteína determinan sus propiedades fisicoquímicas características.

Las proteínas son sólidos que forman soluciones coloidales al interactuar con el agua. En las emulsiones acuosas, las proteínas están presentes en forma de partículas cargadas, ya que la composición incluye grupos polares e iónicos (–NH2, –SH, –COOH, –OH). La carga de una molécula de proteína depende de la proporción de residuos carboxilo (–COOH), amina (NH) y el pH del medio. Curiosamente, la estructura de las proteínas de origen animal contiene más aminoácidos dicarboxílicos (glutámico y aspártico), lo que determina su potencial negativo en soluciones acuosas.

Algunas sustancias contienen una cantidad significativa de diaminoácidos (histidina, lisina, arginina), por lo que se comportan en líquidos como cationes de proteínas. En soluciones acuosas, el compuesto es estable debido a la repulsión mutua de partículas con cargas similares. Sin embargo, un cambio en el pH del medio conlleva una modificación cuantitativa de los grupos ionizados en la proteína.

En un ambiente ácido, se suprime la descomposición de los grupos carboxilo, lo que conduce a una disminución del potencial negativo de la partícula de proteína. En álcali, por el contrario, la ionización de los residuos de amina se ralentiza, como resultado de lo cual disminuye la carga positiva de la proteína.

A un cierto pH, el llamado punto isoeléctrico, la disociación alcalina es equivalente a la ácida, como resultado de lo cual las partículas de proteína se agregan y precipitan. Para la mayoría de los péptidos, este valor se encuentra en un entorno ligeramente ácido. Sin embargo, existen estructuras con un marcado predominio de propiedades alcalinas. Esto significa que la mayor parte de las proteínas se pliegan en un medio ácido y una pequeña parte en uno alcalino.

En el punto isoeléctrico, las proteínas son inestables en solución y, como resultado, se coagulan fácilmente cuando se calientan. Cuando se agrega ácido o álcali a la proteína precipitada, las moléculas se recargan, después de lo cual el compuesto se disuelve nuevamente. Sin embargo, las proteínas conservan sus propiedades características solo en ciertos parámetros de pH del medio. Si los enlaces que sostienen la estructura espacial de la proteína se destruyen de alguna manera, entonces se deforma la conformación ordenada de la sustancia, como resultado de lo cual la molécula toma la forma de una espiral caótica al azar. Este fenómeno se llama desnaturalización.

El cambio en las propiedades de la proteína conduce al impacto de factores químicos y físicos: alta temperatura, radiación ultravioleta, agitación vigorosa, combinación con proteínas precipitantes. Como resultado de la desnaturalización, el componente pierde su actividad biológica, las propiedades perdidas no se devuelven.

Las proteínas dan color en el curso de las reacciones de hidrólisis. Cuando la solución de péptido se combina con sulfato de cobre y álcali, aparece un color lila (reacción de biuret), cuando las proteínas se calientan en ácido nítrico, un tinte amarillo (reacción de xantoproteína), cuando interactúan con una solución de nitrato de mercurio: color frambuesa (Milon reacción). Estos estudios se utilizan para detectar estructuras proteicas de varios tipos.

Tipos de proteínas posibles de síntesis en el organismo

El valor de los aminoácidos para el cuerpo humano no puede subestimarse. Cumplen el papel de neurotransmisores, son necesarios para el correcto funcionamiento del cerebro, suministran energía a los músculos y controlan la adecuación del desempeño de sus funciones con vitaminas y minerales.

El significado principal de la conexión es asegurar el desarrollo y funcionamiento normal del cuerpo. Los aminoácidos producen enzimas, hormonas, hemoglobina, anticuerpos. La síntesis de proteínas en los organismos vivos es constante.

Sin embargo, este proceso se suspende si las células carecen de al menos un aminoácido esencial. La violación de la formación de proteínas conduce a trastornos digestivos, crecimiento más lento, inestabilidad psicoemocional.

La mayoría de los aminoácidos se sintetizan en el cuerpo humano en el hígado. Sin embargo, existen tales compuestos que necesariamente deben venir diariamente con los alimentos.

Esto se debe a la distribución de los aminoácidos en las siguientes categorías:

• insustituible;
• semi-reemplazable;
• reemplazable.

Cada grupo de sustancias tiene funciones específicas. Considéralos en detalle.

Aminoácidos esenciales

Una persona no puede producir compuestos orgánicos de este grupo por sí misma, pero son necesarios para mantener su vida.

Por lo tanto, dichos aminoácidos han adquirido el nombre de "esenciales" y deben ser suministrados regularmente desde el exterior con los alimentos. La síntesis de proteínas sin este material de construcción es imposible. Como resultado, la falta de al menos un compuesto conduce a trastornos metabólicos, una disminución de la masa muscular, el peso corporal y una interrupción en la producción de proteínas.

Los aminoácidos más significativos para el cuerpo humano, en particular para los deportistas y su importancia.

1. Valín. Es un componente estructural de una proteína de cadena ramificada (BCAA). Es una fuente de energía, participa en las reacciones metabólicas del nitrógeno, restaura los tejidos dañados y regula la glucemia. La valina es necesaria para el flujo del metabolismo muscular, la actividad mental normal. Se utiliza en la práctica médica en combinación con leucina, isoleucina para el tratamiento del cerebro, el hígado, lesionado como resultado de la intoxicación por drogas, alcohol o drogas del cuerpo.
2. Leucina e Isoleucina. Reduce los niveles de glucosa en sangre, protege el tejido muscular, quema grasas, sirve como catalizador para la síntesis de la hormona del crecimiento, restaura la piel y los huesos. La leucina, como la valina, participa en los procesos de suministro de energía, lo que es especialmente importante para mantener la resistencia del cuerpo durante los entrenamientos agotadores. Además, la isoleucina es necesaria para la síntesis de hemoglobina.
3. Treonina. Previene la degeneración grasa del hígado, participa en el metabolismo de proteínas y grasas, la síntesis de colágeno, elastano, la creación de tejido óseo (esmalte). El aminoácido aumenta la inmunidad, la susceptibilidad del cuerpo a las enfermedades ARVI. La treonina se encuentra en los músculos esqueléticos, el sistema nervioso central y el corazón, apoyando su trabajo.
4. Metionina. Mejora la digestión, participa en el procesamiento de las grasas, protege al cuerpo de los efectos nocivos de la radiación, reduce las manifestaciones de toxicosis durante el embarazo y se usa para tratar la artritis reumatoide. El aminoácido está involucrado en la producción de taurina, cisteína, glutatión, que neutralizan y eliminan las sustancias tóxicas del cuerpo. La metionina ayuda a reducir los niveles de histamina en las células de las personas alérgicas.
5. Triptófano. Estimula la liberación de la hormona del crecimiento, mejora el sueño, reduce los efectos nocivos de la nicotina, estabiliza el estado de ánimo, se utiliza para la síntesis de serotonina. El triptófano en el cuerpo humano puede convertirse en niacina.
6. Lisina. Participa en la producción de albúminas, enzimas, hormonas, anticuerpos, reparación de tejidos y formación de colágeno. Este aminoácido forma parte de todas las proteínas y es necesario para reducir el nivel de triglicéridos en el suero sanguíneo, la formación normal de los huesos, la absorción total del calcio y el engrosamiento de la estructura del cabello. La lisina tiene un efecto antiviral, suprimiendo el desarrollo de infecciones respiratorias agudas y herpes. Aumenta la fuerza muscular, apoya el metabolismo del nitrógeno, mejora la memoria a corto plazo, la erección, la libido. Gracias a sus propiedades positivas, el ácido 2,6-diaminohexanoico ayuda a mantener el corazón sano, previene el desarrollo de aterosclerosis, osteoporosis y herpes genital. La lisina en combinación con la vitamina C, la prolina previenen la formación de lipoproteínas, que provocan la obstrucción de las arterias y conducen a patologías cardiovasculares.
7. Fenilalanina. Suprime el apetito, reduce el dolor, mejora el estado de ánimo, la memoria. En el cuerpo humano, la fenilalanina es capaz de transformarse en el aminoácido tirosina, que es vital para la síntesis de neurotransmisores (dopamina y norepinefrina). Debido a la capacidad del compuesto para cruzar la barrera hematoencefálica, a menudo se usa para tratar enfermedades neurológicas. Además, el aminoácido se utiliza para combatir los focos blancos de despigmentación de la piel (vitíligo), la esquizofrenia y la enfermedad de Parkinson.

La falta de aminoácidos esenciales en el cuerpo humano conduce a:

• retraso del crecimiento;
• violación de la biosíntesis de cisteína, proteínas, riñón, tiroides, sistema nervioso;
• demencia;
• pérdida de peso;
• fenilcetonuria;
• reducción de la inmunidad y los niveles de hemoglobina en sangre;
• desorden de coordinación

Al practicar deportes, la deficiencia de las unidades estructurales anteriores reduce el rendimiento deportivo, aumentando el riesgo de lesiones.

Fuentes alimenticias de aminoácidos esenciales

La tabla se basa en datos tomados de la Biblioteca Agrícola de los Estados Unidos - Base de datos nacional de nutrientes de los Estados Unidos.

Semi-reemplazable

Los compuestos que pertenecen a esta categoría pueden ser producidos por el cuerpo solo si se les suministra parcialmente con alimentos. Cada variedad de ácidos semiesenciales realiza funciones específicas que no pueden ser reemplazadas.

Considere sus tipos.

1. Arginina. Es uno de los aminoácidos más importantes en el cuerpo humano. Acelera la curación de los tejidos dañados, reduce los niveles de colesterol y es necesaria para mantener la salud de la piel, los músculos, las articulaciones y el hígado. La arginina aumenta la formación de linfocitos T, que fortalecen el sistema inmunológico, actúa como barrera, evitando la introducción de patógenos. Además, el aminoácido promueve la desintoxicación del hígado, reduce la presión arterial, retrasa el crecimiento de tumores, resiste la formación de coágulos sanguíneos, aumenta la potencia y fortalece los vasos sanguíneos. Participa en el metabolismo del nitrógeno, la síntesis de creatina y está indicado para personas que quieren perder peso y ganar masa muscular. La arginina se encuentra en el líquido seminal, el tejido conectivo de la piel y la hemoglobina. La deficiencia del compuesto en el cuerpo humano es peligrosa para el desarrollo de diabetes mellitus, infertilidad en los hombres, pubertad retrasada, hipertensión e inmunodeficiencia. Fuentes naturales de arginina: chocolate, coco, gelatina, carne, lácteos, nuez, trigo, avena, maní, soya.
2. Histidina. Incluido en todos los tejidos del cuerpo humano, las enzimas. Participa en el intercambio de información entre el sistema nervioso central y los departamentos periféricos. La histidina es necesaria para la digestión normal, ya que la formación de jugo gástrico solo es posible con su participación. Además, la sustancia previene la aparición de reacciones alérgicas autoinmunes. La falta de un componente provoca pérdida de audición, aumenta el riesgo de desarrollar artritis reumatoide. La histidina se encuentra en cereales (arroz, trigo), productos lácteos y carne.
3. tirosina. Promueve la formación de neurotransmisores, reduce los dolores del período premenstrual, contribuye al funcionamiento normal de todo el organismo, actúa como antidepresivo natural. El aminoácido reduce la dependencia de los narcóticos, la cafeína, ayuda a controlar el apetito y sirve como componente inicial para la producción de dopamina, tiroxina y epinefrina. En la síntesis de proteínas, la tirosina reemplaza parcialmente a la fenilalanina. Además, es necesario para la síntesis de hormonas tiroideas. La deficiencia de aminoácidos ralentiza los procesos metabólicos, reduce la presión arterial y aumenta la fatiga. La tirosina se encuentra en semillas de calabaza, almendras, avena, cacahuetes, pescado, aguacates, soja.
4. Cistina. Se encuentra en la beta-queratina, la principal proteína estructural del cabello, las placas de las uñas y la piel. El aminoácido se absorbe como N-acetil cisteína y se usa en el tratamiento de la tos del fumador, el shock séptico, el cáncer y la bronquitis. La cistina mantiene la estructura terciaria de péptidos, proteínas y también actúa como un poderoso antioxidante. Se une a los radicales libres destructivos, metales tóxicos, protege las células de los rayos X y la exposición a la radiación. El aminoácido es parte de la somatostatina, la insulina, la inmunoglobulina. La cistina se puede obtener de los siguientes alimentos: brócoli, cebollas, productos cárnicos, huevos, ajo, pimientos rojos.

Una característica distintiva de los aminoácidos semiesenciales es la posibilidad de que el cuerpo los use para formar proteínas en lugar de metionina, fenilalanina.

Intercambiable

Los compuestos orgánicos de esta clase pueden ser producidos por el cuerpo humano de forma independiente, cubriendo las necesidades mínimas de los órganos y sistemas internos. Los aminoácidos reemplazables se sintetizan a partir de productos metabólicos y nitrógeno absorbido. Para reponer la norma diaria, deben estar diariamente en la composición de proteínas con alimentos.

Considere qué sustancias pertenecen a esta categoría:

1. Alanina. Utilizado como fuente de energía, elimina las toxinas del hígado, acelera la conversión de glucosa. Previene la degradación del tejido muscular debido al ciclo de la alanina, presentado de la siguiente forma: glucosa – piruvato – alanina – piruvato – glucosa. Gracias a estas reacciones, el componente de construcción de la proteína aumenta las reservas de energía, prolongando la vida de las células. El exceso de nitrógeno durante el ciclo de alanina se elimina del cuerpo en la orina. Además, la sustancia estimula la producción de anticuerpos, asegura el metabolismo de ácidos, azúcares y mejora la inmunidad. Fuentes de alanina: productos lácteos, aguacates, carnes, aves, huevos, pescado.
2. Glicina. Participa en la construcción muscular, la síntesis de hormonas, aumenta el nivel de creatina en el cuerpo, promueve la conversión de glucosa en energía. El colágeno es 30% de glicina. La síntesis celular es imposible sin la participación de este compuesto. De hecho, si los tejidos están dañados, sin glicina, el cuerpo humano no podrá curar las heridas. Las fuentes de aminoácidos son: leche, frijoles, queso, pescado, carne.
3. Glutamina. Después de la conversión del compuesto orgánico en ácido glutámico, penetra la barrera hematoencefálica y actúa como combustible para que el cerebro funcione. El aminoácido elimina toxinas del hígado, aumenta los niveles de GABA, mantiene el tono muscular, mejora la concentración y participa en la producción de linfocitos. Las preparaciones de L-glutamina se usan comúnmente en el culturismo para prevenir la degradación muscular al transportar nitrógeno a los órganos, eliminar el amoníaco tóxico y aumentar las reservas de glucógeno. La sustancia se usa para aliviar los síntomas de la fatiga crónica, mejorar el estado emocional, tratar la artritis reumatoide, la úlcera péptica, el alcoholismo, la impotencia y la esclerodermia. Los líderes en el contenido de glutamina son el perejil y las espinacas.
4. carnitina. Se une y elimina los ácidos grasos del cuerpo. El aminoácido mejora la acción de las vitaminas E, C, reduce el exceso de peso, reduce la carga en el corazón. En el cuerpo humano, la carnitina se produce a partir de glutamina y metionina en el hígado y los riñones. Es de los siguientes tipos: D y L. El mayor valor para el organismo es la L-carnitina, que aumenta la permeabilidad de las membranas celulares a los ácidos grasos. Por lo tanto, el aminoácido aumenta la utilización de lípidos, ralentiza la síntesis de moléculas de triglicéridos en el depósito de grasa subcutánea. Después de tomar carnitina, aumenta la oxidación de lípidos, se desencadena el proceso de pérdida de tejido adiposo, que se acompaña de la liberación de energía almacenada en forma de ATP. La L-carnitina potencia la creación de lecitina en el hígado, reduce los niveles de colesterol y previene la aparición de placas ateroscleróticas. A pesar de que este aminoácido no pertenece a la categoría de compuestos esenciales, la ingesta regular de la sustancia previene el desarrollo de patologías cardíacas y le permite lograr una longevidad activa. Recuerde, el nivel de carnitina disminuye con la edad, por lo que las personas mayores deben, en primer lugar, introducir adicionalmente un suplemento dietético en su dieta diaria. Además, la mayor parte de la sustancia se sintetiza a partir de las vitaminas C, B6, metionina, hierro y lisina. La falta de alguno de estos compuestos provoca una deficiencia de L-carnitina en el organismo. Fuentes naturales de aminoácidos: aves, yemas de huevo, calabaza, semillas de sésamo, cordero, requesón, crema agria.
5. Asparragina. Necesario para la síntesis de amoníaco, el buen funcionamiento del sistema nervioso. El aminoácido se encuentra en productos lácteos, espárragos, suero, huevos, pescado, nueces, papas, carne de ave.
6. Ácido aspártico. Participa en la síntesis de arginina, lisina, isoleucina, la formación de un combustible universal para el cuerpo: el trifosfato de adenosina (ATP), que proporciona energía para los procesos intracelulares. El ácido aspártico estimula la producción de neurotransmisores, aumenta la concentración de nicotinamida adenina dinucleótido (NADH), que es necesaria para mantener el funcionamiento del sistema nervioso y el cerebro. El compuesto se sintetiza de forma independiente, mientras que su concentración en las células se puede aumentar mediante la inclusión de los siguientes productos en la dieta: caña de azúcar, leche, carne de res, carne de aves.
7. Ácido glutamico. Es el neurotransmisor excitatorio más importante de la médula espinal. El compuesto orgánico está involucrado en el movimiento del potasio a través de la barrera hematoencefálica hacia el líquido cefalorraquídeo y juega un papel importante en el metabolismo de los triglicéridos. El cerebro es capaz de utilizar el glutamato como combustible. La necesidad del cuerpo de una ingesta adicional de aminoácidos aumenta con la epilepsia, la depresión, la aparición de canas tempranas (hasta 30 años), trastornos del sistema nervioso. Fuentes naturales de ácido glutámico: nueces, tomates, champiñones, mariscos, pescado, yogur, queso, frutos secos.
8. Prolina Estimula la síntesis de colágeno, es necesaria para la formación de tejido cartilaginoso, acelera los procesos de cicatrización. Fuentes de prolina: huevos, leche, carne. Se recomienda a los vegetarianos que tomen un aminoácido con suplementos nutricionales.
9. Canario. Regula la cantidad de cortisol en el tejido muscular, participa en la síntesis de anticuerpos, inmunoglobulinas, serotonina, promueve la absorción de creatina, juega un papel en el metabolismo de las grasas. Serine apoya el funcionamiento normal del sistema nervioso central. Las principales fuentes alimenticias de aminoácidos: coliflor, brócoli, nueces, huevos, leche, soja, koumiss, carne de res, trigo, maní, carne de ave.

Por lo tanto, los aminoácidos están involucrados en el curso de todas las funciones vitales del cuerpo humano. Antes de adquirir complementos alimenticios, se recomienda consultar con un especialista. A pesar de que tomar medicamentos de aminoácidos, aunque se considera seguro, puede exacerbar los problemas de salud ocultos.

Tipos de proteínas por origen

Hoy en día, se distinguen los siguientes tipos de proteínas: huevo, suero, vegetales, carne, pescado.

Considere la descripción de cada uno de ellos.

1. Huevo. Considerado el punto de referencia entre las proteínas, todas las demás proteínas se clasifican en relación con él porque tiene la mayor digestibilidad. La composición de la yema incluye ovomucoide, ovomucina, lisocina, albúmina, ovoglobulina, carbonilla, avidina y la albúmina es el componente proteico. Los huevos de gallina crudos no se recomiendan para personas con trastornos digestivos. Esto se debe al hecho de que contienen un inhibidor de la enzima tripsina, que ralentiza la digestión de los alimentos, y la proteína avidina, que se une a la vital vitamina H. El compuesto resultante no es absorbido por el cuerpo y se excreta. Por lo tanto, los nutricionistas insisten en el uso de clara de huevo solo después del tratamiento térmico, que libera el nutriente del complejo biotina-avidina y destruye el inhibidor de tripsina. Las ventajas de este tipo de proteína: tiene una tasa de absorción promedio (9 gramos por hora), alta composición de aminoácidos, ayuda a reducir el peso corporal. Las desventajas de la proteína de huevo de gallina incluyen su alto costo y alergenicidad.
2. Suero de leche. Las proteínas de esta categoría tienen la tasa de descomposición más alta (10-12 gramos por hora) entre las proteínas enteras. Después de tomar productos a base de suero, dentro de la primera hora, el nivel de péptidos y aminoácidos en la sangre aumenta dramáticamente. Al mismo tiempo, la función de formación de ácido del estómago no cambia, lo que elimina la posibilidad de formación de gases y la interrupción del proceso digestivo. La composición del tejido muscular humano en términos del contenido de aminoácidos esenciales (valina, leucina e isoleucina) es la más cercana a la composición de las proteínas del suero. Este tipo de proteína reduce el colesterol, aumenta la cantidad de glutatión, tiene un bajo costo en relación con otros tipos de aminoácidos. La principal desventaja de la proteína de suero es la rápida absorción del compuesto, por lo que se recomienda tomarla antes o inmediatamente después del entrenamiento. La principal fuente de proteína es el suero dulce obtenido durante la elaboración de quesos de cuajo. Distinguir concentrado, aislado, hidrolizado de proteína de suero, caseína. La primera de las formas obtenidas no se distingue por su alta pureza y contiene grasas, lactosa, que estimula la formación de gases. El nivel de proteína en él es 35-70%. Por esta razón, el concentrado de proteína de suero es la forma más barata de construcción en los círculos de nutrición deportiva. Isolate es un producto con un mayor nivel de purificación, contiene un 95% de fracciones proteicas. Sin embargo, los fabricantes sin escrúpulos a veces hacen trampa al proporcionar una mezcla de aislado, concentrado e hidrolizado como proteína de suero. Por lo tanto, se debe verificar cuidadosamente la composición del suplemento, en el que el aislado debe ser el único componente. El hidrolizado es el tipo de proteína de suero más caro, que está listo para una absorción inmediata y penetra rápidamente en el tejido muscular. La caseína, cuando ingresa al estómago, se convierte en un coágulo, que se divide durante mucho tiempo (4-6 gramos por hora). Debido a esta propiedad, la proteína se incluye en las fórmulas infantiles, ya que ingresa al cuerpo de manera estable y uniforme, mientras que un flujo intenso de aminoácidos conduce a desviaciones en el desarrollo del bebé.
3. Verdura. A pesar de que las proteínas en tales productos son incompletas, en combinación entre sí forman una proteína completa (la mejor combinación es legumbres + cereales). Los principales proveedores de material de construcción de origen vegetal son los productos de soya que combaten la osteoporosis, saturan el cuerpo con vitaminas E, B, fósforo, hierro, potasio y zinc. Cuando se consume, la proteína de soya reduce los niveles de colesterol, resuelve los problemas asociados con el agrandamiento de la próstata y reduce el riesgo de desarrollar neoplasias malignas en el seno. Está indicado para personas que sufren de intolerancia a los productos lácteos. Para la producción de aditivos se utilizan aislado de soja (contiene 90% de proteína), concentrado de soja (70%), harina de soja (50%). La tasa de absorción de proteínas es de 4 gramos por hora. Las desventajas del aminoácido incluyen: actividad estrogénica (debido a esto, los hombres no deben tomar el compuesto en grandes dosis, ya que puede ocurrir una disfunción reproductiva), la presencia de tripsina, que ralentiza la digestión. Plantas que contienen fitoestrógenos (compuestos no esteroideos de estructura similar a las hormonas sexuales femeninas): lino, regaliz, lúpulo, trébol rojo, alfalfa, uvas rojas. La proteína vegetal también se encuentra en verduras y frutas (col, granadas, manzanas, zanahorias), cereales y legumbres (arroz, alfalfa, lentejas, semillas de lino, avena, trigo, soja, cebada), bebidas (cerveza, bourbon). A menudo en los deportes La dieta utiliza proteína de guisante. Es un aislado altamente purificado que contiene la mayor cantidad del aminoácido arginina (8,7% por gramo de proteína) en relación con el suero de leche, la soja, la caseína y el huevo. Además, la proteína de guisante es rica en glutamina, lisina. La cantidad de BCAA que contiene alcanza el 18%. Curiosamente, la proteína de arroz mejora los beneficios de la proteína de guisante hipoalergénica, utilizada en la dieta de los crudívoros, atletas y vegetarianos.
4. Carne. La cantidad de proteína que contiene alcanza el 85%, de los cuales el 35% son aminoácidos insustituibles. La proteína de la carne se caracteriza por un contenido de grasa cero, tiene un alto nivel de absorción.
5. Pez. Este complejo está recomendado para uso de una persona común. Pero es extremadamente indeseable que los atletas usen proteínas para cubrir el requerimiento diario, ya que la proteína aislada de pescado se descompone en aminoácidos 3 veces más que la caseína.

Por lo tanto, para reducir el peso, ganar masa muscular, cuando se trabaja en el alivio se recomienda utilizar proteínas complejas. Proporcionan una concentración máxima de aminoácidos inmediatamente después del consumo.

Los atletas obesos que son propensos a la formación de grasa deben preferir un 50-80% de proteína lenta a una proteína rápida. Su principal espectro de acción está dirigido a la nutrición a largo plazo de los músculos.

La absorción de caseína es más lenta que la proteína de suero. Debido a esto, la concentración de aminoácidos en la sangre aumenta gradualmente y se mantiene en un nivel alto durante 7 horas. A diferencia de la caseína, la proteína de suero se absorbe mucho más rápido en el cuerpo, lo que crea la liberación más fuerte del compuesto en un corto período de tiempo (media hora). Por ello, se recomienda tomarlo para prevenir el catabolismo de las proteínas musculares inmediatamente antes e inmediatamente después del ejercicio.

Una posición intermedia la ocupa la clara de huevo. Para saturar la sangre inmediatamente después del ejercicio y mantener una alta concentración de proteínas después de los ejercicios de fuerza, se debe combinar su ingesta con un aislado de suero, un aminoácido pronto. Esta mezcla de tres proteínas elimina las deficiencias de cada componente, combina todas las cualidades positivas. Más compatible con la proteína de suero de soja.

valor para el hombre

El papel que juegan las proteínas en los organismos vivos es tan grande que es casi imposible considerar cada función, pero destacaremos brevemente las más importantes.

1. Protector (físico, químico, inmunológico). Las proteínas protegen al cuerpo de los efectos nocivos de virus, toxinas, bacterias y activan el mecanismo de síntesis de anticuerpos. Cuando las proteínas protectoras interactúan con sustancias extrañas, se neutraliza la acción biológica de los patógenos. Además, las proteínas están involucradas en el proceso de coagulación del fibrinógeno en el plasma sanguíneo, lo que contribuye a la formación de un coágulo y al bloqueo de la herida. Debido a esto, en caso de daño a la cubierta corporal, la proteína protege al cuerpo de la pérdida de sangre.
2. catalítico. Todas las enzimas, los llamados catalizadores biológicos, son proteínas.
3. Transporte. El principal transportador de oxígeno es la hemoglobina, una proteína de la sangre. Además, otros tipos de aminoácidos en el proceso de reacciones forman compuestos con vitaminas, hormonas, grasas, asegurando su entrega a las células, órganos internos y tejidos.
4. Nutritivo. Las llamadas proteínas de reserva (caseína, albúmina) son las fuentes de alimento para la formación y crecimiento del feto en el útero.
5. hormonal. La mayoría de las hormonas del cuerpo humano (adrenalina, norepinefrina, tiroxina, glucagón, insulina, corticotropina, somatotropina) son proteínas.
6. Construcción de queratina: el principal componente estructural del cabello, colágeno: tejido conectivo, elastina: las paredes de los vasos sanguíneos. Las proteínas del citoesqueleto dan forma a los orgánulos y las células. La mayoría de las proteínas estructurales son filamentosas.
7. Motor. La actina y la miosina (proteínas musculares) están involucradas en la relajación y contracción de los tejidos musculares. Las proteínas regulan la traducción, el empalme, la intensidad de la transcripción de genes, así como el proceso de movimiento celular a lo largo del ciclo. Las proteínas motoras son responsables del movimiento del cuerpo, el movimiento de las células a nivel molecular (cilios, flagelos, leucocitos), el transporte intracelular (quinesina, dineína).
8. Señal. Esta función es realizada por citocinas, factores de crecimiento, proteínas hormonales. Transmiten señales entre órganos, organismos, células, tejidos.
9. Receptor. Una parte del receptor de proteínas recibe una señal molesta, la otra reacciona y promueve cambios conformacionales. Por lo tanto, los compuestos catalizan una reacción química, se unen a moléculas mediadoras intracelulares y sirven como canales iónicos.

Además de las funciones anteriores, las proteínas regulan el nivel de pH del medio interno, actúan como fuente de reserva de energía, aseguran el desarrollo, la reproducción del cuerpo, forman la capacidad de pensar.

En combinación con los triglicéridos, las proteínas intervienen en la formación de las membranas celulares, con los hidratos de carbono en la producción de secretos.

Síntesis de proteínas

La síntesis de proteínas es un proceso complejo que tiene lugar en las partículas de ribonucleoproteína de la célula (ribosomas). Las proteínas se transforman a partir de aminoácidos y macromoléculas bajo el control de información cifrada en genes (en el núcleo celular).

Cada proteína consta de residuos enzimáticos, que están determinados por la secuencia de nucleótidos del genoma que codifica esta parte de la célula. Dado que el ADN se concentra en el núcleo de la célula y la síntesis de proteínas tiene lugar en el citoplasma, la información del código de memoria biológica a los ribosomas se transmite a través de un intermediario especial llamado ARNm.

La biosíntesis de proteínas ocurre en seis etapas.

1. Transferencia de información de ADN a i-ARN (transcripción). En las células procarióticas, la reescritura del genoma comienza con el reconocimiento de una secuencia de nucleótidos de ADN específica por parte de la enzima ARN polimerasa.
2. Activación de aminoácidos. Cada “precursor” de una proteína, utilizando energía ATP, está unido por enlaces covalentes con una molécula de ARN de transporte (ARNt). Al mismo tiempo, el t-ARN consta de nucleótidos conectados secuencialmente, anticodones, que determinan el código genético individual (triplete-codón) del aminoácido activado.
3. Unión de proteínas a los ribosomas (iniciación). Una molécula de i-ARN que contiene información sobre una proteína específica se une a una pequeña partícula de ribosoma y un aminoácido iniciador se une al correspondiente t-ARN. En este caso, las macromoléculas de transporte se corresponden mutuamente con el triplete de i-ARN, que señala el comienzo de la cadena proteica.
4. Alargamiento de la cadena polipeptídica (alargamiento). La acumulación de fragmentos de proteínas se produce mediante la adición secuencial de aminoácidos a la cadena, transportados al ribosoma mediante el transporte de ARN. En esta etapa, se forma la estructura final de la proteína.
5. Detener la síntesis de la cadena polipeptídica (terminación). La finalización de la construcción de la proteína está señalada por un triplete especial de ARNm, después de lo cual el polipéptido se libera del ribosoma.
6. Plegado y procesamiento de proteínas. Para adoptar la estructura característica del polipéptido, se coagula espontáneamente, formando su configuración espacial. Después de la síntesis en el ribosoma, la proteína sufre modificación química (procesamiento) por parte de las enzimas, en particular, fosforilación, hidroxilación, glicosilación y tirosina.

Las proteínas recién formadas contienen fragmentos de polipéptidos al final, que actúan como señales que dirigen sustancias al área de influencia.

La transformación de las proteínas está controlada por genes operadores que, junto con los genes estructurales, forman un grupo enzimático llamado operón. Este sistema está controlado por genes reguladores con la ayuda de una sustancia especial que, si es necesario, sintetizan. La interacción de esta sustancia con el operador conduce al bloqueo del gen de control y, como resultado, a la terminación del operón. La señal para reanudar el funcionamiento del sistema es la reacción de la sustancia con las partículas inductoras.

Tarifa diaria

Como puedes ver, la necesidad de proteínas del cuerpo depende de la edad, el sexo, la condición física y el ejercicio. La falta de proteínas en los alimentos conduce a la interrupción de la actividad de los órganos internos.

Intercambio en el cuerpo humano

El metabolismo de las proteínas es un conjunto de procesos que reflejan la actividad de las proteínas dentro del cuerpo: digestión, descomposición, asimilación en el tracto digestivo, así como la participación en la síntesis de nuevas sustancias necesarias para el soporte vital. Dado que el metabolismo de las proteínas regula, integra y coordina la mayoría de las reacciones químicas, es importante comprender los principales pasos involucrados en la transformación de proteínas.

El hígado juega un papel clave en el metabolismo de los péptidos. Si el órgano de filtración deja de participar en este proceso, luego de 7 días se produce un desenlace fatal.

La secuencia del flujo de los procesos metabólicos.

1. Desaminación de aminoácidos. Este proceso es necesario para convertir el exceso de estructuras proteicas en grasas y carbohidratos. Durante las reacciones enzimáticas, los aminoácidos se modifican en los correspondientes cetoácidos, formando amoníaco, un subproducto de la descomposición. La desanimación del 90% de las estructuras proteicas se produce en el hígado y, en algunos casos, en los riñones. La excepción son los aminoácidos de cadena ramificada (valina, leucina, isoleucina), que se metabolizan en los músculos del esqueleto.
2. Formación de urea. El amoníaco, que se libera durante la desaminación de los aminoácidos, es tóxico para el cuerpo humano. La neutralización de la sustancia tóxica se produce en el hígado bajo la influencia de enzimas que la convierten en ácido úrico. Después de eso, la urea ingresa a los riñones, desde donde se excreta junto con la orina. El resto de la molécula, que no contiene nitrógeno, se modifica en glucosa, que libera energía cuando se descompone.
3. Interconversiones entre tipos reemplazables de aminoácidos. Como resultado de reacciones bioquímicas en el hígado (aminación reductora, transaminación de cetoácidos, transformaciones de aminoácidos), la formación de estructuras proteicas reemplazables y condicionalmente esenciales, que compensan su falta en la dieta.
4. Síntesis de proteínas plasmáticas. Casi todas las proteínas sanguíneas, a excepción de las globulinas, se forman en el hígado. Los más importantes y predominantes en términos cuantitativos son las albúminas y los factores de coagulación sanguínea. El proceso de digestión de proteínas en el tracto digestivo se produce mediante la acción secuencial de enzimas proteolíticas sobre ellas para dar a los productos de degradación la capacidad de ser absorbidos en la sangre a través de la pared intestinal.

La descomposición de las proteínas comienza en el estómago bajo la influencia del jugo gástrico (pH 1,5-2), que contiene la enzima pepsina, que acelera la hidrólisis de los enlaces peptídicos entre los aminoácidos. Después de eso, la digestión continúa en el duodeno y el yeyuno, donde ingresan los jugos pancreáticos e intestinales (pH 7,2-8,2) que contienen precursores de enzimas inactivas (tripsinógeno, procarboxipeptidasa, quimotripsinógeno, proelastasa). La mucosa intestinal produce la enzima enteropeptidasa, que activa estas proteasas. Las células de la mucosa intestinal también contienen sustancias proteolíticas, por lo que la hidrólisis de pequeños péptidos se produce después de la absorción final.

Como resultado de tales reacciones, el 95-97% de las proteínas se descomponen en aminoácidos libres, que se absorben en el intestino delgado. Con una falta o baja actividad de proteasas, la proteína no digerida ingresa al intestino grueso, donde sufre procesos de descomposición.

Deficiencia de proteínas

Las proteínas son una clase de compuestos nitrogenados de alto peso molecular, un componente funcional y estructural de la vida humana. Teniendo en cuenta que las proteínas son responsables de la construcción de células, tejidos, órganos, la síntesis de hemoglobina, enzimas, hormonas peptídicas, el curso normal de las reacciones metabólicas, su falta en la dieta conduce a la interrupción del funcionamiento de todos los sistemas del cuerpo.

Síntomas de la deficiencia de proteínas:

• hipotensión y distrofia muscular;
• discapacidad;
• reducir el grosor del pliegue cutáneo, especialmente sobre el músculo tríceps del hombro;
• pérdida drástica de peso;
• fatiga mental y física;
• hinchazón (oculta y luego obvia);
• escalofrío
• una disminución de la turgencia de la piel, como resultado de lo cual se vuelve seca, flácida, letárgica, arrugada;
• deterioro del estado funcional del cabello (pérdida, adelgazamiento, sequedad);
• disminucion del apetito;
• mala cicatrización de heridas;
• sensación constante de hambre o sed;
• deterioro de las funciones cognitivas (memoria, atención);
• falta de aumento de peso (en niños).

Recuerde, los signos de una forma leve de deficiencia de proteínas pueden estar ausentes durante mucho tiempo o pueden estar ocultos.

Sin embargo, cualquier fase de deficiencia de proteínas se acompaña de un debilitamiento de la inmunidad celular y un aumento de la susceptibilidad a las infecciones.

Como resultado, los pacientes sufren con mayor frecuencia enfermedades respiratorias, neumonía, gastroenteritis y patologías de los órganos urinarios. Con una escasez prolongada de compuestos nitrogenados, se desarrolla una forma grave de deficiencia proteico-energética, acompañada de una disminución del volumen del miocardio, atrofia del tejido subcutáneo y depresión del espacio intercostal.

Consecuencias de una forma severa de deficiencia de proteínas:

• pulso lento
• deterioro en la absorción de proteínas y otras sustancias debido a la síntesis inadecuada de enzimas;
• disminución del volumen del corazón;
• anemia;
• violación de la implantación del óvulo;
• retraso del crecimiento (en recién nacidos);
• trastornos funcionales de las glándulas endocrinas;
• desequilibrio hormonal;
• estados de inmunodeficiencia;
• exacerbación de procesos inflamatorios debido a la síntesis alterada de factores protectores (interferón y lisozima);
• disminución de la tasa de respiración.

La falta de proteínas en la ingesta dietética afecta especialmente negativamente al organismo de los niños: el crecimiento se ralentiza, se altera la formación de huesos, se retrasa el desarrollo mental.

Hay dos formas de deficiencia de proteínas en los niños:

1. Locura (deficiencia de proteína seca). Esta enfermedad se caracteriza por atrofia severa de los músculos y el tejido subcutáneo (debido a la utilización de proteínas), retraso del crecimiento y pérdida de peso. Al mismo tiempo, la hinchazón, explícita u oculta, está ausente en el 95% de los casos.
2. Kwashiorkor (deficiencia aislada de proteína). En la etapa inicial, el niño tiene apatía, irritabilidad, letargo. Luego se observan retraso del crecimiento, hipotensión muscular, degeneración grasa del hígado y disminución de la turgencia tisular. Junto a esto, aparecen edemas que enmascaran la pérdida de peso, hiperpigmentación de la piel, descamación de ciertas partes del cuerpo y adelgazamiento del cabello. A menudo, con kwashiorkor, se presentan vómitos, diarrea, anorexia y, en casos graves, coma o estupor, que a menudo terminan en la muerte.

Junto con esto, los niños y los adultos pueden desarrollar formas mixtas de deficiencia de proteínas.

Razones para el desarrollo de la deficiencia de proteínas.

Las posibles razones para el desarrollo de la deficiencia de proteínas son:

• desequilibrio cualitativo o cuantitativo de la nutrición (dieta, inanición, menú pobre en proteínas, dieta deficiente);
• trastornos metabólicos congénitos de aminoácidos;
• aumento de la pérdida de proteínas por la orina;
• falta prolongada de oligoelementos;
• violación de la síntesis de proteínas debido a patologías crónicas del hígado;
• alcoholismo, drogadicción;
• quemaduras severas, sangrado, enfermedades infecciosas;
• Alteración de la absorción de proteínas en el intestino.

La deficiencia proteico-energética es de dos tipos: primaria y secundaria. El primer trastorno se debe a la ingesta inadecuada de nutrientes en el cuerpo, y el segundo es consecuencia de trastornos funcionales o de tomar medicamentos que inhiben la síntesis de enzimas.

Con una etapa leve y moderada de deficiencia de proteínas (primaria), es importante eliminar las posibles causas del desarrollo de la patología. Para hacer esto, aumente la ingesta diaria de proteínas (en proporción al peso corporal óptimo), prescriba la ingesta de complejos multivitamínicos. En ausencia de dientes o disminución del apetito, las mezclas líquidas de nutrientes se usan adicionalmente para la sonda o la autoalimentación. Si la falta de proteínas se complica con la diarrea, entonces es preferible que los pacientes administren formulaciones de yogur. En ningún caso se recomienda consumir lácteos por la incapacidad del organismo para procesar la lactosa.

Las formas graves de insuficiencia secundaria requieren tratamiento hospitalario, ya que se necesitan pruebas de laboratorio para identificar el trastorno. Para aclarar la causa de la patología, se mide el nivel del receptor de interleucina-2 soluble en la sangre o la proteína C reactiva. También se analizan la albúmina plasmática, los antígenos cutáneos, el recuento total de linfocitos y los linfocitos T CD4+ para ayudar a confirmar el historial y determinar el grado de disfunción funcional.

Las principales prioridades del tratamiento son el cumplimiento de una dieta controlada, la corrección del equilibrio hídrico y electrolítico, la eliminación de patologías infecciosas, la saturación del cuerpo con nutrientes. Teniendo en cuenta que una carencia secundaria de proteínas puede impedir la curación de la enfermedad que provocó su desarrollo, en algunos casos se prescribe nutrición parenteral o por sonda con mezclas concentradas. Al mismo tiempo, la terapia con vitaminas se usa en dosis que duplican el requerimiento diario de una persona sana.

Si el paciente tiene anorexia o no se ha identificado la causa de la disfunción, se usan adicionalmente medicamentos que aumentan el apetito. Para aumentar la masa muscular, es aceptable el uso de esteroides anabólicos (bajo la supervisión de un médico). La restauración del equilibrio proteico en adultos ocurre lentamente, durante 6 a 9 meses. En los niños, el período de recuperación completa dura de 3 a 4 meses.

Recuerda, para la prevención de la deficiencia de proteínas, es importante incluir productos proteicos de origen vegetal y animal en tu dieta todos los días.

Sobredosis

La ingesta de alimentos ricos en proteínas en exceso tiene un impacto negativo en la salud humana. Una sobredosis de proteína en la dieta no es menos peligrosa que la falta de ella.

Síntomas característicos del exceso de proteína en el cuerpo:

• exacerbación de problemas renales y hepáticos;
• pérdida de apetito, respiración;
• aumento de la irritabilidad nerviosa;
• abundante flujo menstrual (en mujeres);
• la dificultad de deshacerse del exceso de peso;
• problemas con el sistema cardiovascular;
• aumento de la pudrición en los intestinos.

Puede determinar la violación del metabolismo de las proteínas utilizando el balance de nitrógeno. Si la cantidad de nitrógeno ingerido y excretado es igual, se dice que la persona tiene un balance positivo. El saldo negativo indica una ingesta insuficiente o una mala absorción de proteínas, lo que conduce a la quema de las propias proteínas. Este fenómeno subyace al desarrollo del agotamiento.

Un ligero exceso de proteínas en la dieta, necesario para mantener un equilibrio normal de nitrógeno, no es perjudicial para la salud humana. En este caso, el exceso de aminoácidos se utiliza como fuente de energía. Sin embargo, en ausencia de actividad física para la mayoría de las personas, la ingesta de proteínas en exceso de 1,7 gramos por kilogramo de peso corporal ayuda a convertir el exceso de proteínas en compuestos nitrogenados (urea), glucosa, que deben ser excretados por los riñones. Una cantidad excesiva del componente de construcción conduce a la formación de una reacción ácida del cuerpo, un aumento en la pérdida de calcio. Además, la proteína animal a menudo contiene purinas, que pueden depositarse en las articulaciones, lo que es un precursor del desarrollo de la gota.

Una sobredosis de proteína en el cuerpo humano es extremadamente rara. Hoy en día, en la dieta normal, las proteínas de alto grado (aminoácidos) son muy escasas.

Preguntas Frecuentes

¿Cuáles son los pros y los contras de las proteínas animales y vegetales?

La principal ventaja de las fuentes animales de proteínas es que contienen todos los aminoácidos esenciales necesarios para el organismo, principalmente en forma concentrada. Las desventajas de tal proteína son la recepción de una cantidad excesiva de un componente de construcción, que es 2-3 veces la norma diaria. Además, los productos de origen animal a menudo contienen componentes nocivos (hormonas, antibióticos, grasas, colesterol), que causan envenenamiento del cuerpo por productos de descomposición, eliminan el "calcio" de los huesos y crean una carga adicional en el hígado.

Las proteínas vegetales son bien absorbidas por el cuerpo. No contienen los ingredientes dañinos que vienen con las proteínas animales. Sin embargo, las proteínas vegetales no están exentas de inconvenientes. La mayoría de los productos (excepto la soja) se combinan con grasas (en semillas), contienen un conjunto incompleto de aminoácidos esenciales.

¿Qué proteína se absorbe mejor en el cuerpo humano?

1. Huevo, el grado de absorción alcanza el 95 – 100%.
2. Leche, queso – 85 – 95%.
3. Carne, pescado – 80 – 92%.
4. Soja – 60 – 80%.
5. Grano – 50 – 80%.
6. Frijol – 40 – 60%.

Esta diferencia se debe al hecho de que el tracto digestivo no produce las enzimas necesarias para la descomposición de todos los tipos de proteínas.

¿Cuáles son las recomendaciones para la ingesta de proteínas?

1. Cubrir las necesidades diarias del organismo.
2. Asegúrese de que las diferentes combinaciones de proteínas entren en la comida.
3. No abuses de la ingesta de cantidades excesivas de proteínas durante un período prolongado.
4. No coma alimentos ricos en proteínas por la noche.
5. Combina proteínas de origen vegetal y animal. Esto mejorará su absorción.
6. Para los atletas antes del entrenamiento para superar cargas elevadas, se recomienda beber un batido de proteínas rico en proteínas. Después de la clase, el ganador ayuda a reponer las reservas de nutrientes. Complemento deportivo eleva el nivel de hidratos de carbono, aminoácidos en el organismo, estimulando la rápida recuperación del tejido muscular.
7. Las proteínas animales deben constituir el 50% de la dieta diaria.
8. Para eliminar los productos del metabolismo de las proteínas, se requiere mucha más agua que para la descomposición y procesamiento de otros componentes de los alimentos. Para evitar la deshidratación, debe beber 1,5-2 litros de líquido sin gas por día. Para mantener el equilibrio agua-sal, se recomienda a los atletas consumir 3 litros de agua.

¿Cuánta proteína se puede digerir a la vez?

Entre los partidarios de la alimentación frecuente, existe la opinión de que no se pueden absorber más de 30 gramos de proteína por comida. Se cree que un volumen mayor carga el tracto digestivo y no puede hacer frente a la digestión del producto. Sin embargo, esto no es más que un mito.

El cuerpo humano en una sola sesión es capaz de superar más de 200 gramos de proteína. Parte de la proteína irá a participar en procesos anabólicos o SMP y se almacenará como glucógeno. Lo más importante que debe recordar es que cuanto más proteína ingrese al cuerpo, más tiempo será digerida, pero toda será absorbida.

Una cantidad excesiva de proteínas conduce a un aumento de los depósitos de grasa en el hígado, aumenta la excitabilidad de las glándulas endocrinas y el sistema nervioso central, mejora los procesos de descomposición y tiene un efecto negativo en los riñones.

Conclusión

Las proteínas son una parte integral de todas las células, tejidos y órganos del cuerpo humano. Las proteínas son responsables de funciones reguladoras, motoras, de transporte, energéticas y metabólicas. Los compuestos están involucrados en la absorción de minerales, vitaminas, grasas, carbohidratos, aumentan la inmunidad y sirven como material de construcción para las fibras musculares.

Una ingesta diaria suficiente de proteína (ver Tabla No. 2 “Necesidad Humana de Proteína”) es la clave para mantener la salud y el bienestar durante todo el día.